中法联合培养博士生竺淑佳在《Nature Structural&Molecular Biology》上发布研究成果

发布者:孟雨发布时间:2013-03-15浏览次数:125

 

中法联合培养博士生竺淑佳以第一作者在Nature Structural&Molecular Biology上刊发学术成果

    我校与巴黎高师联合培养的2009级博士研究生竺淑佳近日以第一作者在国际权威杂志Nature Structural &Molecular Biology (自然-结构与分子生物学,doi:10.1038/nsmb.2522)刊发学术成果《Allosteric signaling and dynamics of the clamshell-like NMDA receptor GluN1 N-terminal domain》。此项研究成果是巴黎高师(Ecole Normale Supérieure)、华东师范大学和巴黎物理化学生物学研究所(Institut de Biologie Physico-Chimique)合作下共同完成的。我校中法博士生竺淑佳在这一研究中承担了理论设计、实验操作、数据分析及论文撰写等工作。竺淑佳的中方导师为脑功能基因组学研究所林龙年教授和梅兵教授,法方导师为Pierre PAOLETTI教授。

大脑神经突触结构

    NMDA受体(N-methyl-D-aspartate receptor)是哺乳动物中枢神经系统内一类重要的兴奋性谷氨酸受体,对于神经系统发育及神经元回路形成都发挥着重要的生理作用。在该研究中,研究人员充分结合分子生物学,电生理学以及生物信息学等手段,首次报道了NMDA受体-GluN1亚基的N末端结构域对于整个离子通道活性及药理学特性的调控机制。研究发现GluN1亚基的N末端结构域并不是静态的,更不是功能沉默的。

 

蛋白结构域结构图

    N末端结构域能自发地进行构象变化,包括铰链的弹性和整体结构域的扭转,从而形成新的亚基-亚基相互作用。研究人员还进一步揭示了GluN1亚基N末端结构域通过影响二聚体上的GluN2亚基N末端结构域,将信号传递至离子通道,进而起到调节通道开放的功能。这些结果提示GluN1亚基N末端结构域的动态性能够被突触微环境所感应,这种感应包括蛋白质-蛋白质相互作用,以及突触间隙里的小分子结合至此结构域。 

竺淑佳在法国巴黎高师的实验室

    中法联合培养研究生项目自2002年启动以来,培养了大批优秀学生,先后招收了289名硕士研究生,其中97人入选联合培养博士研究生项目,已有52位联合培养博士研究生顺利完成博士论文答辩。据不完全统计,已毕业的博士生已在国内外核心期刊发表了近180篇高质量学术论文。